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Catalase 와 Protease 효소 확인시험

저작시기 2014.06 |등록일 2014.07.28 한글파일한컴오피스 (hwp) | 8페이지 | 가격 1,500원

목차

1. 실험 제목

2. 실험 소개

3. 개요
(1).촉매
(2).효소
(3).미카엘리스-멘텐 방정식

4. 실험에 사용하는 시약과 도구

5. 실험방법

본문내용

⑶ 효소반응속도론
효소의 활성은 효소농도, 기질농도, 기질이 효소작용을 받는 난이성, cofactor의 농도, allosteric effect, 저해물질의 존재와 그의 농도나 형, 이온 강도, pH, 반응개시 후의 시간에 의해 지배된다. 이 바로미터가 각각 어떻게 효소 활성에 영향을 주는가를 아는 것이 효소반응속도론이다. 현재 이들의 바로미터가 각각 효소의 공업적 이용에 관계가 깊다고 할 수 있다.
⑶-1 Michaelis-Menten식(미카엘리스-멘텐 방정식)
1913년 Michaelis와 Menten의 반응속도모델이다.
⒜ Michaelis-Menten 모형 기질(Substrate, S)가 효소에 의해 생성물(Product, P)로 변환되는 데는 효소(Enzyme, E)와 기질 사이에 효소-기질복합체(ES)를 생성하고 이것이 반응생성물과 유리효소로 해리되며 그 효소는 다시 다른 기질에 결합하여 같은 반응을 반복한다는 것이다.

미카엘리스-멘텐의 효소 반응식. 여기서 k1, k-1, k2는 모두 반응 속도 상수이다.
⒝ Michaelis-Menten 모형의 가정
- 효소는 기질과 결합할 수 있는 활성부위(active site)가 일정하기 때문에 높은 기질농도에서는 활성부위 모두 가 기질과 결합하여 효소 포화상태가 된다.
- 효소의 반응속도는 높은 기질농도에서는 기질농도와 무관하고, 낮은 기질농도에서는 기질농도에 비례한다.
⒞ Michaelis-Menten 반응속도 식

Km: 미카엘리스 멘텐 상수로서, 작을수록 효소와 기질의 친화도크다

- K1↑이고, (K2+K-1)↓이므로, ES생성 속도가 높다. → E, S가 잘 결합한다. → E, S의 친화도가 높다!
- 미카엘리스 멘텐 반응속도식을 유도하는 것은 이 블로그에서 생략하겠습니다. 실제로 유도방법은 정류상태근사를 이용한다.
⒟ 속도식 상수의 의미
- Vm: 최대반응속도, 효소량에 의해 변하지만 기질과 무관하다.

참고 자료

한국미생물학회 저, 미생물학 실험서, 을유문화사, 1998년, p.27~56
Michael T. Madigan 외 3명, 오계현 역, Brock의 미생물학 , 바이오사이언스, 12판, p.78~79
오계현 외 4명 공저, 최신미생물실험, 신광문화사, p.45~51
최호형(2004년), 미생물학, 아카데미서적, p.142~148
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