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이온 크로마토그래피, 효소 활성, enzyme activity, 단백질 정량

저작시기 2013.09 |등록일 2014.07.06 | 최종수정일 2016.10.09 한글파일한컴오피스 (hwp) | 21페이지 | 가격 800원

목차

가) 실험이론과 원칙 (서론)
1. 단백질 분리
2. Lysozyme
3. 이온교환 크로마토그래피
4. 분리의 수율과 분리된 단백질의 순도
5. pI(등전점)의 의미
6. 단백질 정량
7. Buiret 시험

나) 실험목적

다) 실험재료와 방법

라) 실험결과

마) 결론

바) 고찰

본문내용

단백질이 한 단계의 분리 방법을 통해 순수하게 분리되는 경우는 드물다. 대개는 서로 다른 원리의 몇 가지 과정을 거친 후에야 비로소 순수 분리가 된다. 또한 각 단백질마다 자신의 독특한 성질을 가지고 있으므로 그 성질에 따라 적당한 분리법을 선택할 필요가 있다. 단백질의 분리에는 주로 염이나 유기용매에 의한 가역적 침전, 이온교환 Chromatography, Sephadex 젤 여과법 등이 가장 많이 이용되며, 이외에 Affinity chromatography, electrophoresis 등을 이용하기도 한다. 단백질을 분자량이 작은 염 이온이나 유기분자들과 분리하기 위해서는 투석이나 Sephadex G-25 젤 여과를 통하는 것이 보통이다.

단백질을 분리할 때 주의 할 점은 대부분의 단백질이 40℃ 이상의 열이나 유기 용매, 혹은 진한 산이나 염기에 의해 변성되기 때문에 단백질이 이런 조건에 있지 않게 해야 하며, 실온에서 오랜 시간 방치하거나 말리는 일도 피해야한다. 단백질 용액은 미생물이 자랄 수 있는 좋은 환경이고, 또한 미생물이 분비한 단백질 소화효소에 의해 분리해 놓은 단백질이 파괴되는 경우가 흔히 있으므로 실험에 청결한 기구를 사용하고 단백질 용액을 항상 차게(0~4℃) 유지한다. 또, 밤새 혹은 그 이상 보존하고자 할 때는 toluene등 미생물 생장 억제 물질을 한 두 방울 가해 섞어 주면 좋다.

참고 자료

없음
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