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E3 다양성

저작시기 2006.05 |등록일 2009.01.02 워드파일MS 워드 (doc) | 2페이지 | 가격 500원

목차

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본문내용

먼저, E1 효소가 ubiquitin 분자를 활성화하고, 유비퀴틴 분자는 다른 E2 효소로 전이된다. E3 효소는 어떤 단백질이 분해되어야 하는지 단백질 표적을 인식한다. E2-ubiquitin complex는 단백질 표적에 가까이 결합되어 실제적인 유비퀴틴 라벨이 E2 효소로부터 표적으로 전이되도록 한다. 그에따라 E3 효소는 유비퀴틴이 붙은 단백질을 방출한다. 마지막 유비퀴틴이 붙어 일련의 유비퀴틴 분자체인이 될 때까지 마지막 단계는 반복된다. 유비퀴틴 체인은 프로테이좀 입구에서 인식되고 유비퀴틴 라벨은 분리되고, 단백질은 수용하여 조각 조각으로 분리되게 된다.
인간의 세포는 대략 30,000 여의 프로테아좀을 포함하고 있다. 오일 저장통인 배럴과 같이 생긴 이 구조(barrel-formed structures)는 실제적으로 모든 단백질들을 7-9개의 다중 아미노산 펩타이드(7-9-amino-acid-long peptides)로 분해한다. 프로테아좀의 활동적인 표면(active surface)은 배럴 내에 있는데, 이 곳에서 이들은 세포의 다른 부분으로부터 보호되고 있다. 이 활동적인 표면으로 들어가는 유일한 길은 바로 자물쇠(lock)인데, 이 곳은 폴리유비퀴틴 작용된 단백질(polyubiquitinated proteins)을 인식하고, ATP 에너지를 이용하여 ...

참고 자료

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